"Молекулярные механизмы нормальных и патологичесих процессов в структурах глаза: сетчатка и хрусталик".

Методом компьютерного моделирования проведено исследование молекулярной динамики зрительного пигмента родопсина, включая его хромофорную группу (11-цис ретиналь), а также его апобелок – свободный опсина, т.е. опсин без хромофорной группы.
  На усовершенствованной установке фемтосекундной лазерной спектроскопии совместно с Институтом химической физики РАН было продолжено систематическое изучение спектральных свойств и быстрых кинетик образования продуктов фотолиза светочувствительных ретиналь-содержащих белков – родопсина и бактериородопсина при их возбуждении длиной волны 405 нм.
Методом микроспектрофотометрии одиночных субклеточных структур глаза были исследованы спектральные характеристики и локализация зрительных и экранирующих пигментов в глазах 3-х видов семейства Мизид.
Методами атомно-силовой микроскопии и микроскопии ближнего поля изучена ультраструктурная организации и флуоресцентные свойства отдельных липофусциновых гранул. Показано, что внутренняя структура и распределение флуоресценции по грануле неоднородны. Впервые показано, что флуоресценция гранулы при облучении её видимым светом падает, причем не во всей грануле, а только в тех её отдельных местах, в которых, локализованы флуорофоры, разрушающиеся при действии света.
  Проведено комплексное исследование фототоксического действия липофусциновых гранул и их флуорофора – бис-ретинилиден этаноламина (А2Е) на искусственные бимолекулярные мембраны (БЛМ), на мембраны кардиолипиновых липосом и на наружные сегменты фоторецепторных клеток.
Были проведены исследования шапероно- подобной функции белка хрусталика - альфа-кристаллина. Были исследованы структура и кинетика формирования высокомолекулярных комплексов бета- и альфа- кристаллинов. Предпринята попытка поиска коротко-цепочечных пептидов, имитирующих или поддерживающих шапероно- подобную активность альфа-кристаллина.